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Un trou oxyanion est une cavité dans la structure d'une enzyme qui stabilise un atome d'oxygène ou un alcoolate déprotoné, souvent en le plaçant à proximité d'un résidu chargé positivement. Ceci peut contribuer à liaison au substrat de deux façons :

• il peut stabiliser directement l'état de transition d'une réaction en stabilisant l'anion, par exemple l'intermédiaire tétraédrique formé lors de la réaction protéolytique catalysée par la chymotrypsine ;


• il peut permettre l'insertion où le positionnement d'un substrat qui serait autrement bloqué par encombrement stérique s'il ne pouvait occuper cette cavité, comme le 2,3-diphosphoglycérate dans l'hémoglobine.

Liens externes |

• (en) Robert Menard, Julie Carriere, Pierre Laflamme, Celine Plouffe, Henri E. Khouri, Thierry Vernet, Daniel C. Tessier, David Y. Thomas et Andrew C. Storer, « Contribution of the glutamine 19 side chain to transition-state stabilization in the oxyanion hole of papain », Biochemistry, vol. 30, n^o 37,‎ 17 septembre 1991, p. 8924-8928 (PMID 1892809, DOI 10.1021/bi00101a002, lire en ligne)

• (en) Yingkai Zhang, Jeremy Kua et J. Andrew McCammon, « Role of the Catalytic Triad and Oxyanion Hole in Acetylcholinesterase Catalysis:  An ab initio QM/MM Study », Journal of the American Chemical Society, vol. 124, n^o 35,‎ 4 septembre 2002, p. 10572-10577 (PMID 12197759, DOI 10.1021/ja020243m, lire en ligne)

• (en) Arie Ordentlich, Dov Barak, Chanoch Kronman, Naomi Ariel, Yoffi Segall, Baruch Velan et Avigdor Shafferman, « Functional Characteristics of the Oxyanion Hole in Human Acetylcholinesterase », Journal of Biological Chemistry, vol. 273, n^o 31,‎ 31 juillet 1998, p. 19509-19517 (PMID 9677373, DOI 10.1074/jbc.273.31.19509, lire en ligne)

• (en) Robert Ménard et Andrew C. Storer, « Oxyanion Hole Interactions in Serine and Cysteine Proteases », Biological Chemistry Hoppe-Seyler, vol. 373, n^o 7,‎ juillet 1992, p. 393-400 (PMID 1387535, DOI 10.1515/bchm3.1992.373.2.393, lire en ligne)

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