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L'enzymologie (du grec ζύμωσις+ἔργον, "le travail de la fermentation"), de la branche de la biochimie, étudie les enzymes et la fermentation. Différents domaines plus spécifiques peuvent être dégagés :

• l'étude des réactions enzymatiques, comprenant la cinétique réactionnelle.


• l'approche structurale des enzymes et leur relation avec leur activité, ce qui permet en outre de classer les enzymes selon la Nomenclature EC.

La fermentation, ainsi que la respiration anaérobique, constituerait des processus plus anciens que la respiration aérobique. Le faible niveau d'oxygène initialement sur la Planète instigua des mécanismes anaérobiques aux premiers organismes. Les eukaryotes évoluèrent vers une respiration aérobique en développant la capacité d'utiliser l'oxygène issue de la photosynthèse.

Origines |

A partir de 1854, Louis Pasteur s'installa à Lille où il occupa la fonction de doyen de la faculté des sciences de Lille, nouvellement établie en 1854 dans une aile du lycée Faidherbe. Son intérêt pour la fermentation grandit à partir de 1856 quand le père d'un de ses étudiants, vigneron local, lui demanda conseil sur la fabrication d'alcool de betterave.

Il publia son "Mémoire sur la fermentation lactique" en novembre 1857 dans lequel il affirma que son intention consiste à établir que "de même qu'il existe un ferment alcoolique, la levure de bière, que l'on retrouve partout où il y a du sucre qui se dédouble en alcool et en acide carbonique, de même il y a un ferment particulier, une levure lactique toujours présente quand dans du sucre devient acide lactique, et que, si tout matière plastique azotée peut transformer le sucre en cet acide, c'est qu'elle est pour le développement de ce ferment un aliment convenable"^[1].

Pour ce premier zymologiste, le processus de fermentation s'apparent à une "respiration sans air".

Processus de fermentation |

Rapidement dit, la fermentation commence le taux d'oxygène devient insuffisant à la respiration aérobique des organismes. Ce phénomène intervient également dans le corps humain ; les activités intenses et prolongées, comme un marathon ou du bodybuilding, amènent le corps à fermenter, à sécréter de l'acide lactique, pour générer la sensation de courbature et les crampes. Pour autant, l'acide lactique ne conclue pas nécessairement le seul produit de fermentation. Suivant les micro-organismes en action, la fermentation transforme les carbohydrates en acide pyruvique ou en acide éthylique.

Inhibiteur |

Un inhibiteur enzymatique est une molécule dont la présence fait diminuer la vitesse de réaction catalysée par l'enzyme car sa forme tridimentionnelle est identique au substrat de cette enzyme. Dans le cadre de la catalyse de michaelienne, tout se passe comme si la concentration d'enzyme active est diminuée, diminuant ainsi l'efficacité.

Les principaux types d'inhibition sont :

• compétitive


• incompétitive


• non compétitive


• mixte


• allostérique

Calcul de vitesse de réaction et de constante de Michaelis |

Les calculs enzymologiques se basent sur des mesures d'apparition de produit ou de disparition de substrat en fonction du temps. On utilise souvent des techniques d'absorption par colorimétrie pour juger de ces quantités. Les données recueillies permettent de déterminer le type d'enzyme et de catalyse à partir d'une analyse cinétique. Par exemple, dans le cas d'une enzyme simple, suivant la loi de Michaelis-Menten, il est possible de tracer un graphique ayant en ordonnée l'inverse de la quantité du produit et en abscisse l'inverse du temps. Le graphique obtenu donne une droite théorique (représentation de Lineweaver-Burk).
La vitesse d'une enzyme simple suit la loi de Michaelis & Menten :

Vi=Vmax⋅[S]Km+[S]{displaystyle V_{i}={V_{max}cdot [S] over K_{m}+[S]}}

Avec :

• 
  Vi{displaystyle V_{i},!} : vitesse initiale (c’est-à-dire en absence de produit) de la réaction enzymatique pour une concentration de substrat [S]{displaystyle [S],!} (en µmol/min) ;


• 
  Vmax{displaystyle V_{max},!} : Vitesse initiale maximale mesurée pour une concentration saturante de substrat (en µmol/min) ;


• 
  [S]{displaystyle [S],!} : Concentration en substrat (en mol/L) ;


• 
  Km{displaystyle K_{m},!} : Constante de Michaelis spécifique de l'enzyme. C'est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est égale à Vmax2{displaystyle {V_{max} over 2}} (en mol/L). Elle correspond à l'inverse de la constante d'affinité apparente du substrat pour l'enzyme, c'est-à-dire égale à la constante de dissociation. Il faut toutefois noter que la constante de Michaelis n'est pas une constante de dissociation à proprement parler, mais elle peut le devenir par exemple dans des conditions non catalytiques.

Graphiquement, l'équation de Michaelis est une branche d'hyperbole.

Voir aussi |

• Enzyme


• Inhibiteur


• Hanes-Woolf

Sources |

Enzymologie élémentaire

Notes et références |

• Portail de la biochimie