Méthionine adénosyltransférase
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Méthionine adénosyltransférase
Tétramère de méthionine adénosyltransférase humaine (PDB 5A1I[1])
Données clés
| N° EC |
EC 2.5.1.6
|
| N° CAS |
9012-52-6
|
Activité enzymatique
| IUBMB |
Entrée IUBMB |
| IntEnz |
Vue IntEnz |
| BRENDA |
Entrée BRENDA |
| KEGG |
Entrée KEGG |
| MetaCyc |
Voie métabolique |
| PRIAM |
Profil |
| PDB |
Structures |
| GO |
AmiGO / EGO
|
La méthionine adénosyltransférase (MAT), ou S-adénosylméthionine synthétase, est une transférase qui catalyse la réaction :
ATP + L-méthionine + H2O ⇌{displaystyle rightleftharpoons }
phosphate + pyrophosphate + S-adénosyl-L-méthionine.
Cette enzyme, anciennement classée EC 2.4.2.13, réalise la biosynthèse de la S-adénosylméthionine à partir d'ATP et de méthionine, un acide aminé soufré apolaire. Cette activité enzymatique est portée par une grande variété de protéines : la plupart des méthionine adénosyltransférases sont des homo-oligomères et le plus grand nombre sont des tétramères. Les monomères sont constitués de trois domaines formés par des séquences peptidiques non consécutives et les sous-unités interagissent à travers de grandes surfaces plates hydrophobes pour former les dimères[2].
Notes et références |
↑
(en) Ben Murray, Svetlana V. Antonyuk, Alberto Marina, Shelly C. Lu, Jose M. Mato et S. Samar Hasnain, « Crystallography captures catalytic steps in human methionine adenosyltransferase enzymes », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 113, no 8, 23 février 2016, p. 2104-2109 (DOI 10.1073/pnas.1510959113)
↑
(en) Francisco Garrido, Sylvie Estrela, Claudia Alves, Gabino F. Sánchez-Pérez, Antonio Sillero et María A. Pajares, « Refolding and characterization of methionine adenosyltransferase from Euglena gracilis », Protein Expression and Purification, vol. 79, no 1, septembre 2011, p. 128-136 (PMID 21605677, DOI 10.1016/j.pep.2011.05.004, lire en ligne)
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