Constante catalytique
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En enzymologie, la constante catalytique, notée kcat, également appelée turnover number (TON, parfois francisé en « nombre de rotations »), représente le nombre maximum de conversions de molécules de substrat catalysées par site catalytique et par seconde pour une concentration totale d'enzyme [E]T donnée[1]. Elle peut être déduite de la vitesse maximum de réaction Vmax et de la concentration en sites catalytiques par la relation (voir l'équation de Michaelis-Menten) :
kcat=Vmax[E]T{displaystyle k_{mathrm {cat} }={frac {V_{max }}{[E]_{mathrm {T} }}}}![{displaystyle k_{mathrm {cat} }={frac {V_{max }}{[E]_{mathrm {T} }}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/94e531f12058a0246ebe0819f8200ea147168133)
.
Par exemple, l'anhydrase carbonique, l'une des enzymes les plus rapides connues, a une constante catalytique de 400 000 à 600 000 s-1[2], voire 106 s−1[3], ce qui signifie que chaque molécule d'anhydrase carbonique peut, selon les conditions, produire jusqu'à un million d'ions bicarbonate par seconde.
Le mot turnover number a une signification différente quand il est employé dans le domaine de la catalyse: il correspond alors au nombre de moles de substrat qu'une mole de catalyseur peut transformer avant de s'inactiver. Un catalyseur qui ne s'inactive pas aurait un "turnover number" infini.
Notes et références |
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Donald Voet et Judith G. Voet, Biochimie, De Boeck Supérieur, 2005, 1600 p. (ISBN 978-2-8041-4795-2)
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(en) Jens Hagen, Industrial Catalysis : A Practical Approach, John Wiley & Sons, mai 2006, 525 p. (ISBN 978-3-5276-0706-8)
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(en) Sven Lindskog, « Structure and mechanism of carbonic anhydrase », Pharmacology & Therapeutics, vol. 74, no 1, 1997, p. 1-20 (PMID 9336012, DOI 10.1016/S0163-7258(96)00198-2, lire en ligne)
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