Mélittine
| Mélittine | |
 Structure de la mélittine sous la forme de l'homotétramère biologiquement actif. | |
| Identification | |
|---|---|
Synonymes | Forapine, |
No CAS | |
| NoECHA | 100.157.496 |
No EC | 253-417-7 |
PubChem | 16129627 |
SMILES | CCC(C)C(C(=O)NCC(=O)NC(C)C(=O)NC(C(C)C)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CCCCN)C(= O)NC(C(C)C)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(C(C)O)C(=O)NC(C(C)O)C(=O)NCC(=O)NC(CC N)NC(=O)CN , |
InChI | Std. InChI : InChI=1S/C131H229N39O31/c1-23-71(16)102(163-97(176)60-135)122(194)146-62-98(177)148-74(19)109(181)164-100(69(12)13)124(196)160-88(55-65(4)5)116(188)155-84(41-30-33-51-134)115(187)165-101(70(14)15)125(197)161-90(57-67(8)9)118(190)168-106(77(22)173)128(200)169-105(76(21)172)123(195)147-63-99(178)150-92(58-68(10)11)129(201)170-54-36-44-94(170)121(193)149-75(20)108(180)158-89(56-66(6)7)117(189)166-104(73(18)25-3)127(199)162-93(64-171)120(192)159-91(59-78-61-145-80-38-27-26-37-79(78)80)119(191)167-103(72(17)24-2)126(198)157-83(40-29-32-50-133)111(183)154-85(42-34-52-143-130(139)140)112(184)152-82(39-28-31-49-132)110(182)153-86(43-35-53-144-131(141)142)113(185)156-87(46-48-96(137)175)114(186)151-81(107(138)179)45-47-95(136)174/h26-27,37-38,61,65-77,81-94,100-106,145,171-173H,23-25,28-36,39-60,62-64,132-135H2,1-22H3,(H2,136,174)(H2,137,175)(H2,138,179)(H,146,194)(H,147,195)(H,148,177)(H,149,193)(H,150,178)(H,151,186)(H,152,184)(H,153,182)(H,154,183)(H,155,188)(H,156,185)(H,157,198)(H,158,180)(H,159,192)(H,160,196)(H,161,197)(H,162,199)(H,163,176)(H,164,181)(H,165,187)(H,166,189)(H,167,191)(H,168,190)(H,169,200)(H4,139,140,143)(H4,141,142,144) Std. InChIKey : VDXZNPDIRNWWCW-UHFFFAOYSA-N |
| Propriétés chimiques | |
Formule brute | C131H229N39O31 |
Masse molaire[1] | 2 846,4627 ± 0,1379 g/mol C 55,28 %, H 8,11 %, N 19,19 %, O 17,42 %, |
| Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
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La mélittine est un oligopeptide de 26 résidus d'acides aminés qui est le principal composant actif de l'apitoxine, le venin des abeilles, et est un activateur puissant des phospholipases A2. Sa séquence est GIGAVLKVLTTGLPALISWIKRKRQQ-NH2, soit :
Gly–Ile–Gly–Ala–Val–Leu–Lys–Val–Leu–Thr–Thr–Gly–Leu–Pro–Ala–Leu–Ile–Ser–Trp–Ile–Lys–Arg–Lys–Arg–Gln–Gln–NH2.
La mélittine est un inhibiteur enzymatique de la protéine kinase C, de la protéine kinase II Ca2+/calmoludine-dépendante, la kinase des chaînes légères de la myosine et la pompe sodium-potassium de la membrane synaptosomale. C'est un facteur lytique de la membrane cellulaire. Il s'agit d'un peptide court n'ayant aucun pont disulfure. Les 18 acides aminés N-terminaux sont tous hydrophobes à deux exceptions près — les deux thréonines contiguës — tandis que les six acides aminés C-terminaux sont hydrophiles, dont quatre sont basiques.
La mélittine présente également une activité antimicrobienne significative. Elle a ainsi montré de puissants effets inhibiteurs sur Borrelia burgdorferi, la bactérie à l'origine de la maladie de Lyme[2],[3]. Elle a également la capacité de tuer la levure Candida albicans[4] et d'éliminer les infections à Mycoplasma hominis et Chlamydia trachomatis[5],[6],[7].
Notes et références |
Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
(en) LL Lubke et CF Garon, « The antimicrobial agent melittin exhibits powerful in vitro inhibitory effects on the Lyme disease spirochete », Clinical infectious diseases : an official publication of the Infectious Diseases Society of America, vol. 25 Suppl 1, 1997, S48–51 (PMID 9233664, DOI 10.1086/516165)
Antimicrobial Activity of Bee Venom and Melittin against Borrelia burgdorferi // Antibiotics 2017, 6(4), 31; doi:10.3390/antibiotics6040031
(en) SA Klotz, NK Gaur, J Rauceo, DF Lake, Y Park, KS Hahm et PN Lipke, « Inhibition of adherence and killing of Candida albicans with a 23-Mer peptide (Fn/23) with dual antifungal properties », Antimicrobial agents and chemotherapy, vol. 48, no 11, 2004, p. 4337–41 (PMID 15504862, PMCID 525394, DOI 10.1128/AAC.48.11.4337-4341.2004)
(en) VN Lazarev, MM Shkarupeta, GA Titova, ES Kostrjukova, TA Akopian et VM Govorun, « Effect of induced expression of an antimicrobial peptide melittin on Chlamydia trachomatis and Mycoplasma hominis infections in vivo », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 338, no 2, 2005, p. 946–50 (PMID 16246304, DOI 10.1016/j.bbrc.2005.10.028)
(en) VN Lazarev, L Stipkovits, J Biro, D Miklodi, MM Shkarupeta, GA Titova, TA Akopian et VM Govorun, « Induced expression of the antimicrobial peptide melittin inhibits experimental infection by Mycoplasma gallisepticum in chickens », Microbes and infection / Institut Pasteur, vol. 6, no 6, 2004, p. 536–41 (PMID 15158186, DOI 10.1016/j.micinf.2004.02.006)
(en) VN Lazarev, TM Parfenova, SK Gularyan, OY Misyurina, TA Akopian et VM Govorun, « Induced expression of melittin, an antimicrobial peptide, inhibits infection by Chlamydia trachomatis and Mycoplasma hominis in a HeLa cell line », International journal of antimicrobial agents, vol. 19, no 2, 2002, p. 133–7 (PMID 11850166)
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